Kollagen: Typen, Peptide und Gelenke

Kollagen ist das Strukturprotein des Bindegewebes, das bei Säugetieren in größerer Menge vorkommt als jedes andere Protein. Die Kollagenfamilie hat 28 Mitglieder, und jedes von ihnen enthält mindestens eine Tripelhelix-Domäne. Kollagene erfüllen eine strukturelle Aufgabe und bestimmen die mechanischen Eigenschaften, die Anordnung und die Form der Gewebe. Der Ausdruck Kollagen für Gelenke wird für Nahrungsergänzungsmittel mit Kollagen verwendet. In vier der fünf Gelenkstudien, die eine systematische Übersichtsarbeit aus dem Jahr 2021 einschloss, wurden Kollagenpeptide oder Kollagenhydrolysat in einer Dosis von 5 oder 10 g täglich verabreicht, in einer Studie nicht denaturiertes Kollagen Typ II in einer Dosis von 40 mg täglich.^[1][2]

In der Europäischen Union ist weder für Kollagen noch für Kollagenhydrolysat eine gesundheitsbezogene Angabe zugelassen; das EU-Register führt drei bewertete Angaben zu Gelenken als nicht zugelassen.^[3][4]

Aufbau des Moleküls und Kollagentypen I, II und III

Kollagen besteht zu etwa 33 % aus der Aminosäure Glycin und zu 22 % aus Prolin und Hydroxyprolin. Das Molekül hat die Form einer Tripelhelix aus drei Alpha-Ketten. Glycin, Prolin und Hydroxyprolin sind die Hauptbestandteile der Kollagene des Körpers, die 25 bis 30 % aller Körperproteine ausmachen.^[5][6]

Es überwiegt Typ I, der über 90 % des Kollagens im menschlichen Körper ausmacht, weil er in nahezu allen Bindegeweben vorkommt. Typ I ist das Hauptkollagen von Haut, Knochen, Zähnen, Sehnen und Bändern. Typ II findet sich im Knorpel. Typ III ist in Haut, Muskeln und Blutgefäßen vertreten.^[7][5]

Rohstoff: tierische Kollagenquellen

Die Hauptquelle für natives Kollagen Typ I ist Rinderrohstoff, und zwar wegen Verfügbarkeit und Biokompatibilität. Hydrolysiertes Kollagen kann zum Beispiel aus Rinder- oder Schweinequellen gewonnen werden. Alternative Quellen sind Fischknochen, Fischhaut und Fischschuppen oder Abfälle der Fischverarbeitung sowie die Haut von Hühnern, Enten und Kaninchen.^[5]

Die Übersichtsarbeit aus dem Jahr 2019 nennt bei der Gewinnung von Kollagen aus Rinder- und Schweinerohstoff Einschränkungen im Zusammenhang mit Krankheiten (BSE, Schweinegrippe) und religiösen Regeln; über ein Risiko fertiger Präparate für Verbraucher sagt sie nichts aus. Die Forschung konzentriert sich deshalb auf marine Quellen wie Fische und wirbellose Tiere (Quallen, Schwämme). Kollagen ist das Bindegewebsprotein von Tieren; die Übersichtsarbeiten zu den Quellen nennen ausschließlich tierischen Rohstoff (Rind, Schwein, Fisch, Geflügel, Kaninchen und wirbellose Meerestiere) und keine pflanzliche Quelle.^[5][1]

Hydrolysierte Peptide und ihre Aufnahme

Bei der enzymatischen Hydrolyse entsteht ein Gemisch aus Peptiden mit einer Masse von 3 bis 6 kDa, also ein Bruchteil der Masse des ursprünglichen Moleküls von etwa 300 kDa; die Tripelhelix-Struktur zerfällt dabei. Auf Verpackungen wird es auch als Kollagenpeptide oder Kollagenhydrolysat bezeichnet; in der Studienübersicht aus dem Jahr 2021 werden beide Bezeichnungen für dieselbe Art von Rohstoff verwendet.^[5][2]

Natives (nicht hydrolysiertes) Kollagen wird laut der Übersichtsarbeit aus dem Jahr 2021 möglicherweise schlecht aufgenommen und kann über einen anderen Mechanismus wirken, die orale Induktion; hydrolysiertes Kollagen kann an den Ort gelangen, an dem die Kollagensynthese stattfindet.^[7]

In einer Studie aus dem Jahr 2005 nahmen Freiwillige 9,4 bis 23 g Gelatinehydrolysat ein. Vor der Gabe waren die Peptidformen von Hydroxyprolin im Blut vernachlässigbar; nach der Gabe stieg ihr Spiegel innerhalb von 1 bis 2 Stunden auf 20 bis 60 nmol/ml Plasma und fiel nach 4 Stunden auf die Hälfte.^[8]

Eine Studie aus dem Jahr 2007 an fünf Männern verglich Gelatinehydrolysate aus Fischschuppen, Fischhaut und Schweinehaut. Die Fläche unter der Konzentrationskurve war bei Fischschuppen höher als bei Schweinehaut. Menge und Struktur der Peptide im Blut hängen von der Gelatinequelle ab.^[9]

Aus diesen Daten folgt, dass Kollagenpeptide nach einer Einzeldosis mehrere Stunden lang im Blut messbar sind. Die Gelenkstudien in der Übersichtsarbeit aus dem Jahr 2021 verabreichten Kollagen täglich über 3 bis 6 Monate.^[8][2]

Gesundheitsbezogene Angaben: für Kollagen keine, für Vitamin C sechs

Das EU-Register der nährwert- und gesundheitsbezogenen Angaben (PDF-Fassung vom Februar 2013) enthält weder für Kollagen noch für Kollagenhydrolysat eine zugelassene gesundheitsbezogene Angabe. Die Angabe, dass Kollagen zur Erhaltung einer gesunden Gelenkfunktion beitragen kann (Eintrag 659), und die Angabe zu Kollagenhydrolysat, der Funktion der knorpelbildenden Zellen und der Erneuerung des Gelenkknorpels (Eintrag 1513) werden als nicht zugelassen geführt. Grundlage ist die EFSA-Stellungnahme 2011;9(6):2247: Die behauptete Wirkung wurde anhand der geprüften wissenschaftlichen Belege nicht nachgewiesen.^[3]

Ein eigener Antrag nach Artikel 13 Absatz 5 zu einem spezifischen Gemisch aus Kollagenpeptiden (Kollagenhydrolysat) und der Erhaltung der Gelenkgesundheit bei körperlich aktiven Menschen (Frage Q-2011-00201) wurde mit der Verordnung (EU) Nr. 379/2012 der Kommission vom 3. Mai 2012 mit derselben Begründung abgelehnt. Die aktuelle Liste zugelassener Angaben in der Verordnung (EU) Nr. 432/2012 (konsolidierte Fassung vom 20. August 2025) erwähnt Kollagen nur in Angaben zu Vitamin C.^[3][4]

Die zugelassenen Angaben, die Kollagen betreffen, gehören zu Vitamin C. Die Verordnung (EU) Nr. 432/2012 enthält für Vitamin C sechs zugelassene Angaben zur Kollagenbildung, die sich im Gewebe unterscheiden: Blutgefäße, Knochen, Knorpel, Zahnfleisch, Haut und Zähne (EFSA-Stellungnahme 2009;7(9):1226); ihren vollständigen Wortlaut nennt die Tabelle. Bedingung ist, dass das Lebensmittel mindestens eine Vitamin-C-Quelle ist. Die Angabe ist an Vitamin C gebunden, nicht an das Kollagen im Präparat.^[4]

Gelenke und Haut: Dosen in Studien und Stand der Belege

Eine systematische Übersichtsarbeit aus dem Jahr 2021 schloss 15 Studien ein; 8 davon verabreichten Kollagenpeptide oder Hydrolysat in einer Dosis von 5 bis 15 g täglich. Eine Studie verwendete 20 g täglich, eine 30 g, eine 60 g und zwei Gelatine in einer Dosis von 5 g und 15 g täglich. Die übrigen zwei Studien verwendeten Präparate mit 40 mg und 3 g täglich; bei 40 mg handelte es sich um nicht denaturiertes Kollagen Typ II.^[2]

Eine Studie aus dem Jahr 2008 verabreichte 97 Sportlern aus Universitäts- oder Vereinsmannschaften mit aktivitätsbedingten Schmerzen in den Gelenken 10 g Kollagenhydrolysat täglich über 24 Wochen. Eine Studie aus dem Jahr 2017 verabreichte 139 sportlich aktiven Personen 5 g Kollagenpeptide täglich über 12 Wochen bei regelmäßigem Training von mindestens 3 Stunden pro Woche. Die Knieschmerzen gingen in beiden Gruppen zurück, in der Kollagengruppe deutlicher (um 38,4 % gegenüber 27,9 % unter Placebo). Die Autoren der Übersichtsarbeit schließen, dass sie die Belege für eine Dosis von 5 bis 15 g täglich im Bereich der Gelenkbeschwerden und der Gelenkfunktion als stark ansehen, weitere Forschung aber nötig ist. Zugleich geben sie an, dass 13 der 15 Studien kommerziell finanziert waren, was die Möglichkeit einer Publikationsverzerrung eröffnet.^[2]

Nach der Zusammenfassung der Übersichtsarbeit stieg bei 15 g täglich die Rate der Kollagensynthese, und im Vergleich zur gleichen Stickstoffmenge aus Proteinen höherer Qualität beeinflusste Kollagen die Muskelproteinsynthese nicht bedeutsam. Es handelte sich um kleine Studien, zum Beispiel mit 10 freizeitsportlich aktiven Männern.^[2]

Eine systematische Übersichtsarbeit mit Metaanalyse aus dem Jahr 2021 wählte 19 randomisierte Studien mit 1 125 Teilnehmenden im Alter von 20 bis 70 Jahren aus (95 % Frauen). Die gepoolte Analyse zeigte günstige Ergebnisse von hydrolysiertem Kollagen gegenüber Placebo bei Feuchtigkeit, Elastizität und Falten der Haut. Es handelt sich um das Ergebnis einer Metaanalyse, nicht um eine zugelassene Angabe.^[10][3][4]

Kollagen als Nahrungsprotein

Nach der Bewertung der Proteinqualität PDCAAS fehlt Kollagen eine unentbehrliche Aminosäure, Tryptophan, weshalb es zu den unvollständigen Proteinquellen zählt. Eine Modellrechnung aus dem Jahr 2019 für die Proteinmischung einer typischen amerikanischen Ernährung zeigte, dass Kollagenpeptide bis zu 36 % der täglichen Proteinzufuhr ausmachen können, ohne dass die Zufuhr unentbehrlicher Aminosäuren unter den Bedarf fällt. Eine der Autorinnen erbringt laut Erklärung zu Interessenkonflikten Forschungsleistungen für einen Hersteller von Nahrungsergänzungsmitteln mit Kollagenpeptiden; die beiden anderen Autoren stammen von der GELITA AG und vom Collagen Research Institute und gaben keinen Interessenkonflikt an. Die EFSA legte für Erwachsene eine Populationsreferenzzufuhr für Protein von 0,83 g pro kg Körpergewicht täglich und einen durchschnittlichen Bedarf von 0,66 g/kg fest. Eine Dosis von 10 g Kollagen entspricht bei 70 kg Körpergewicht etwa 17 % der Referenzzufuhr für Protein (Berechnung: 70 × 0,83 = 58 g). Der Proteinbedarf von 0,83 g/kg lässt sich auch aus anderen Proteinquellen decken.^[6][11][2]

Sicherheit, Allergien und Auswahl eines Präparats

In der systematischen Übersichtsarbeit aus dem Jahr 2021 berichtete keine der 15 Studien unerwünschte Wirkungen, auch nicht bei einer Dosis von 60 g täglich oder bei anderen Darreichungsformen, und die Autoren bezeichnen die Einnahme von Kollagen als sicher. Keine Studie der Übersichtsarbeit dauerte jedoch länger als 6 Monate. Eine Übersicht klinischer Studien aus dem Jahr 2021 nennt allergische Reaktionen: Personen mit einer Schalentier- und Weichtierallergie können nach marinem Kollagen eine Anaphylaxie erleiden.^[2][7]

1. Form: hydrolysiertes Kollagen (Kollagenpeptide) mit einer Molekülmasse von 3 bis 6 kDa; natives Kollagen wird möglicherweise schlecht aufgenommen.^[5][7]
2. Herkunft des Rohstoffs: Rind, Schwein, Fisch oder Geflügel; maßgeblich für Personen mit Allergien und mit Ernährungseinschränkungen.^[5][7]
3. Kollagengehalt in der Tagesdosis im Bereich von 5 bis 15 g, den 8 der 15 Studien in der Übersichtsarbeit aus dem Jahr 2021 verwendeten.^[2]
4. Vitamin C im Präparat, wenn das Präparat die zugelassene Angabe zur Kollagenbildung tragen soll; die Angabe gehört zu Vitamin C, und das Lebensmittel muss mindestens eine Vitamin-C-Quelle sein.^[4]

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Quellen

1. Ricard-Blum S (2011). The collagen family. Cold Spring Harb Perspect Biol 3(1):a004978. https://doi.org/10.1101/cshperspect.a004978
2. Khatri M, Naughton RJ, Clifford T, Harper LD, Corr L (2021). The effects of collagen peptide supplementation on body composition, collagen synthesis, and recovery from joint injury and exercise: a systematic review. Amino Acids 53(10):1493. https://doi.org/10.1007/s00726-021-03072-x
3. Europäische Kommission (2013). EU Register on nutrition and health claims (PDF erstellt am 14.2.2013; Einträge 659, 1513, Q-2011-00201 und Vitamin C). Food and Feed Information Portal. https://ec.europa.eu/food/food-feed-portal/backend/claims/files/euregister.pdf
4. Europäische Kommission (2012). Verordnung (EU) Nr. 432/2012 der Kommission vom 16. Mai 2012 zur Festlegung einer Liste zulässiger anderer gesundheitsbezogener Angaben über Lebensmittel als Angaben über die Reduzierung eines Krankheitsrisikos sowie die Entwicklung und die Gesundheit von Kindern (konsolidierte Fassung vom 20.8.2025), Anhang, Einträge Vitamin C (Kollagenbildung). Amtsblatt der EU L 136. https://eur-lex.europa.eu/legal-content/DE/TXT/?uri=CELEX:02012R0432-20250820
5. León-López A, Morales-Peñaloza A, Martínez-Juárez VM, Vargas-Torres A, Zeugolis DI, Aguirre-Álvarez G (2019). Hydrolyzed Collagen: Sources and Applications. Molecules 24(22):4031. https://doi.org/10.3390/molecules24224031
6. Paul C, Leser S, Oesser S (2019). Significant Amounts of Functional Collagen Peptides Can Be Incorporated in the Diet While Maintaining Indispensable Amino Acid Balance. Nutrients 11(5):1079. https://doi.org/10.3390/nu11051079
7. Wang H (2021). A Review of the Effects of Collagen Treatment in Clinical Studies. Polymers 13(22):3868. https://doi.org/10.3390/polym13223868
8. Iwai K, Hasegawa T, Taguchi Y et al. (2005). Identification of food-derived collagen peptides in human blood after oral ingestion of gelatin hydrolysates. J Agric Food Chem 53(16):6531. https://doi.org/10.1021/jf050206p
9. Ohara H, Matsumoto H, Ito K, Iwai K, Sato K (2007). Comparison of quantity and structures of hydroxyproline-containing peptides in human blood after oral ingestion of gelatin hydrolysates from different sources. J Agric Food Chem 55(4):1532. https://doi.org/10.1021/jf062834s
10. de Miranda RB, Weimer P, Rossi RC (2021). Effects of hydrolyzed collagen supplementation on skin aging: a systematic review and meta-analysis. Int J Dermatol 60(12):1449. https://doi.org/10.1111/ijd.15518
11. EFSA (2017). Dietary Reference Values for nutrients: Summary report. EFSA Supporting Publication 2017:e15121. https://www.efsa.europa.eu/sites/default/files/2017_09_DRVs_summary_report.pdf